hi,小慕
医学生物化学
第12次开课
开课时间: 2025年02月15日 ~ 2025年06月07日
学时安排: 4小时每周
进行至第12周,共16周 已有 1677 人参加
立即参加
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spContent=医学生物化学是生命的化学,主要研究人体物质的化学组成、结构和功能,生命活动过程中各种化学变化过程及与环境之间的相互关系,以及与人类典型疾病密切相关的生物化学过程。该课程通过从分子水平揭示正常人体以及典型疾病状态下的生命活动,为进一步学习其它医学课程奠定坚实的知识基础。
医学生物化学是生命的化学,主要研究人体物质的化学组成、结构和功能,生命活动过程中各种化学变化过程及与环境之间的相互关系,以及与人类典型疾病密切相关的生物化学过程。该课程通过从分子水平揭示正常人体以及典型疾病状态下的生命活动,为进一步学习其它医学课程奠定坚实的知识基础。
—— 课程团队
课程概述

《医学生物化学》是五年制临床医学专业,四年制医学检验、药学、药剂、护理学、康

复治疗学、眼视光等,三年制专科护理、药学、助产专业的一门专业基础课程,是执业医师考试和研究生考试的必考课程。

    医学生物化学是生命的化学,通过揭示人体内生物大分子的组成、结构与功能,及其在体内代谢变化的规律来认识疾病的发生、发展机制,为学习其它基础医学及临床医学等相关课程奠定坚实的知识基础。主要内容包括:

①生物大分子的结构与功能:讲述重要生物大分子蛋白质(包括蛋白质、核酸和酶)的分子组成、结构和功能,以分子结构为基础,重点阐述结构与功能的关系。

②物质代谢及其调节:生命体不同于无生命体的基本特征之一就是新陈代谢。每个个体一刻不停地与外界环境进行物质和能量的交换(如摄入营养物质,排出代谢废物),以维持机体内外环境的相对稳定,从而延续生命。正常的物质代谢是维持机体正常生命活动的必要条件,若物质代谢发生紊乱则可导致相应疾病的发生。因此本课程内容主要包括糖、脂类、蛋白质等三大营养物质的代谢过程及其相互联系和调节机制,同时讲述体内能量代谢方式及机制,以及一些重要组织器官的代谢特点,并将细胞内进行的生化反应与机体整体生命活动过程相联系。

③遗传信息的传递及表达:遗传信息的传递及表达设计遗传、变异、生长、分化等诸多生命过程,也与遗传病、恶性肿瘤、心血管病等多种疾病的发病机制密切相关。因此基因信息的研究在生命科学中的作用越来越重要。关于遗传信息的研究不仅包括DNA的结构与功能,更重要的是对DNA复制、转录、蛋白质的生物合成等遗传信息传递过程机制及其应用进行的研究。

3)遗传信息的传递:

通过对该课程的学习可以从分子水平揭示正常人体以及典型疾病状态下的机体的生命活动,有利于理解疾病的发生、发展机制,采取针对性预防、诊断和治疗措施,为进一步学习其它医学课程奠定坚实的知识基础。

本课程主要特色如下:

    多阶段、多梯度,逐步提高学习效果。

    本课程依据人类记忆规律安排教学内容,让同学们由浅入深、由易到难,逐步掌握学习内容。如每一章的学习资源包括学习目标、章节导学、PPT、每个知识点的微课、随堂测试、单元测试和单元作业、课堂讨论、章节小结等,课程结束后有课程考试。

以现代教育技术依托,推动教学手段现代化。

经过几年努力,逐步制作了多层次的多媒体课件、视频、微课、动画、练习题、课后作业、课外拓展等资源,供不同需求的学生使用;近 5 年内有 10 余件作品在不同级别的比

赛中获奖;课程资源全部面向全社会开放,且在持续更新和补充中;多种沟通渠道,加强师生之间的沟通和交流(电子邮箱、QQ 群、网络课程答疑讨论模块、课程通知等)。

以网络课程为平台,积极开展教学改革,逐步实现混合式教学,推进学生泛在学习。

灵活运用任务驱动式、案例讨论式、交互式、翻转式自学式等多种教学方法,让课堂

变得生动,让知识更贴近实际,让探索成为一种吸引力。

结合不同章节的特点,设计不同教学过程。

针对与临床联系密切的章节内容,如:酶学和糖代谢章节,知识层次与临床联系紧密,

尝试实际病例探讨和理论相结合的半翻转课堂教学改革。

授课目标

(一)学生专业水平

1.描述生物体(主要是人体)内主要物质的组成、生物学功能,物质代谢途径及其调控规律。

2.阐释生物体(主要是人体)内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系,包括生物大分子结构与功能的关系。

3.学会初步运用生物化学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。

4.描述常用的生物化学英语词汇,为进一步阅读外文专业书刊打下基础。

5. 运用生物化学理论分析实验过程中的各种现象和问题,培养、训练学生分析问题和解决问题的能力。

6.能够应用生物化学理论知识分析常见的生理和病理现象;

7.能够应用所学技术与方法解决实际问题(如分析血液中常见的生化指标,血糖、胆固醇等);

(二)学生专业素养

1.人文素养:具有正确的世界观、人生观、价值观和健全的人格;具有尊重不同生命与文明价值的态度与高度的社会责任感;具有良好的文化修养和广泛的兴趣爱好,有强烈的求知欲及自我学习的能力;具有一定的审美能力,能够全面适应社会的发展。

2.职业素养:认真学习医学基础理论知识,积极运用基础知识分析弄懂临床疾病的发病原因、病理机制, 认真学习并熟练掌握临床基本技能,达到能独立采集病史、全面体格检查,初步判读辅助诊断结果,并且与医生、护士、病人都和睦共处, 认真学习临床专业课程,培养严密的逻辑思维和较强的分析问题、解决问题的能力,能独立处理常见病;

3.心身素养:有强烈的爱国情怀,具有高尚的医德和社会责任感,遵从《中华人民共和国执业医师法》,热爱医学事业和服务社会。

4.具有认真细致、沉着冷静、真诚坦荡、富有朝气的性格;具备良好的心理调节能力和自我锻炼能力;具有健康的体魄、掌握体育运动的一般知识和基本方法,形成良好的体育锻炼和卫生习惯,达到《国家学生体质健康标准》的相关要求。

(三)学生职业能力

1.具有良好的交流沟通能力,能够与患者及其家属、同行和其他卫生专业人员等进行有效的交流。

2.能够依据病史和体格检查中的发现,形成初步判断,并进行鉴别诊断,提出合理的治疗原则。

3.能够选择并安全地实施各种常见的临床基本操作。

4.能够了解患者的问题、意见、关注点和偏好,使患者及其家属充分理解病情;努力同患者及其家属共同制订诊疗计划,并就诊疗方案的风险和益处进行沟通,促进良好的医患关系。

5.能够将疾病预防、早期发现、卫生保健和慢性疾病管理等知识和理念结合到临床实践中。

6.能够发现并评价病情程度及变化,对需要紧急处理的患者进行急救处理。

7.能够在临床数据系统中有效地检索、解读和记录信息。

课程大纲
绪论
课时目标:目标1.能准确地描述生物化学、人类基因组计划、蛋白质组学和转录组学等的概念。2.举例说明当代生物化学的主要研究内容及其与医学的关系。3.可简单叙述生物化学的发展简史。4.通过介绍我国科学家对生物化学发展的贡献培养学生的爱国情操。
1.生物化学发展简史
2.当代生物化学的主要研究内容
3.生物化学与医学
4.本课程纲要
蛋白质的结构与功能
课时目标:目标1.能准确解释肽、肽键、肽链、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、生物活性肽、模体(motif)、锌指结构、分子伴侣、朊病毒等概念。2.能对氨基酸进行分类,列出各类氨基酸在结构上的异同点。3.分析多肽链侧链基团对蛋白质空间结构的形成和稳定性有何影响。4.分析并比较肌红蛋白和血红蛋白在结构和功能上的异同点。5.从原理和应用两个角度比较盐析、电泳和分子筛等方法在蛋白质分离和纯化中的优缺点。6.描述蛋白质的元素组成特点,解释寡肽、多肽,识别多肽链的氨基端、羧基端等概念。7.总结氨基酸的理化性质。8.定义蛋白质一级结构和其他空间结构的概念,并总结维持各结构稳定的化学键。9描述蛋白质结构与功能的关系,包括蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系,理解一级结构决定空间结构,空间结构决定其生物学功能。10.结合实际应用理解蛋白质的两性解离和等电点,蛋白质的胶体性质,定义并对比分析蛋白质的变性、复性和沉淀。11.列举蛋白质的生物学功能。12.列举几种重要的生物活性肽和常见蛋白质沉淀的方法;并结合临床叙述谷胱甘肽的生理功能。13.应用不同的方法,对蛋白质进行分类。14.通过介绍三聚氰胺事件,联系到临床医学专业学生自身未来的职业,作为医务工作者,更需要怀着“医者仁心”去面对自己的患者,不要被不合法、不合规、不道德的物质利益所吸引。
1.蛋白质在生命活动中的重要性:简要介绍蛋白质是生命的物质基础;蛋白质的生物学功能。
2.蛋白质的分子组成:详细介绍蛋白质的基本组成单位-氨基酸的结构、分类和理化性质;肽键及多肽链相关的概念;简要介绍蛋白质的元素组成及其特点;体内某些重要的活性肽。
3.蛋白质的分子结构:重点阐述蛋白质一级结构的概念及其主要化学键,蛋白质二级结构的概念、主要化学键和形式(α-螺旋,β-折叠,β-转角与Ω环)。简要介绍蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键(疏水作用、离子键、氢键和范德华力);简要介绍蛋白质的四级结构的概念和维持其稳定的化学键;介绍蛋白质的几种分类方法。
4.蛋白质结构与功能关系:详细介绍蛋白质一级结构与功能的关系;空间构象与功能的关系。
5.蛋白质的理化性质及其分离纯化:重点阐述蛋白质变性的概念、实质、变性后的结果及其应用;变性与沉淀的关系。详细介绍蛋白质的两性解离和等电点;简要介绍蛋白质的呈色反应,紫外吸收特征,大分子性质,分离纯化常用方法。
6.蛋白质的一级结构测定:详细介绍多肽链氨基酸组成分析,多肽链的末端分析和序列测定;简要介绍完整多肽链顺序的确定,二硫键的定位。
酶与酶促反应
课时目标:1.能叙述酶的概念,解释酶的化学本质。2.解释酶促反应的特点:高效性、高度特异性、不稳定性、可调节性。3.描述酶的分子组成,单纯酶和结合酶,金属离子的作用,辅酶的作用。4.描述酶的活性中心,理解必需基团的分类及其作用。5.在理解同工酶概念基础上描述其临床意义。6.定义变构酶和变构调节、理解变构调节的机制和动力学特征。7.定义共价修饰调节,识别其常见形式。8.定义酶原、酶原激活,理解酶原激活过程,结合临床讲述其生理意义。9.定义酶促反应动力学,理解底物浓度对酶促反应速率的影响:牢记米-曼氏方程,讲述Km与Vmax的物理意义。 10.理解抑制剂对酶促反应速率的影响,对比分析不可逆性抑制作用、可逆性抑制、竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用,解释三种可逆性抑制的动力学特征及其生理学意义,并能和临床结合起来。11.列举几种酶促反应的机制(诱导契合学说、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应)。12.理解酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应速率的影响。 13.通过介绍酶的活性与含量的调节,从而体现了矛盾的对立性;而就整个生物体而言, 二者只有相辅相成、协调一致才能执行正常的功能, 体现了矛盾的统一性,培养学生树立科学的世界观。
1.生物催化剂在生命活动中的重要性:重点阐述酶的概念、酶的化学本质;简要介绍新发现的生物催化剂,酶的发现历史及在生物体内的作用。
2.酶的分子结构:重点阐述酶的活性中心、必需基团、同工酶的概念及必需基团的分类与作用;详细介绍酶的分子组成(单纯酶和全酶)、辅助因子的分类及作用。
3.酶促反应的特点:重点阐述酶促反应的两个特点(高效性、高度的特异性)。
4.酶促反应的机制:详细介绍酶促反应的机制,酶与底物复合物的形成即中间产物学说、诱导契合学说、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。
5.酶促反应的动力学:重点阐述底物浓度对酶促反应速率的影响,米-曼氏方程,Km与Vmax的物理意义;详细介绍抑制剂对酶促反应速率的影响,不可逆性抑制作用,重点阐述可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义;详细介绍酶浓度、pH、温度、激活剂对酶促反应速率的影响。
6.酶的调节:介绍关键酶的概念,详细介绍别构酶的概念、催化亚基、调节亚基、协同效应;简要介绍两种别构酶分子模型,其他的调节酶类。
7.重点阐述酶原与酶原激活的概念、过程及生理意义。
8.详细介绍共价修饰调节的概念、常见形式及应用。
9.酶活性的测定:详细介绍酶活性测定的通常要求;简要介绍酶活性测定方法与酶活性单位。
10.酶的命名与分类:简要介绍酶的分类与命名的原则(习惯命名,系统命名)。
11.其他具有催化作用的生物分子:重点阐述核酶的概念、分类、催化活性;详细介绍抗体酶的概念、作用特征及发展过程;简要介绍其他生物催化剂。
12.酶与医学的关系:简要介绍酶与疾病的关系;酶在医学上的应用。
核酸的结构与功能
课时目标:1.识别常见核苷酸的结构、符号和性质。2.描述DNA和RNA的分子组成,核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,定义核酸的一级结构,书写其表示方法。3.能描述DNA二级结构的特点、核小体的结构,列举DNA的生物学功能。4.能认知RNA种类、结构与功能,理解mRNA、tRNA、rRNA的结构特点与功能。5.在理解核酸变性和复性概念的基础上描述其特点,定义增色效应、解链曲线、Tm值、核酸分子杂交。6.描述真核生物DNA的超螺旋结构,简单描述细胞内小RNA的种类和功能。7.通过介绍DNA双螺旋的发现,告诉学生沃森和克里克,在二十几岁就有了如此成就,所以青年时期是人生中美好而富有创造力的阶段,也是大有可为的阶段。
1.概述:简要介绍生物界核酸的分类、功能及发现史。
2.核酸的基本结构单位-核苷酸:重点阐述核酸分子中核苷酸的连接方式(3',5'磷酸二酯键)、键的方向性,核酸的一级结构及其表示方法;详细介绍常见核苷酸的结构、命名、符号和性质,DNA和RNA的分子组成。
3.DNA分子的结构与功能:重点阐述DNA的二级结构-双螺旋结构模型及其要点,碱基配对规律;简要介绍DNA的一级结构和超螺旋结构,详细介绍真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。简要介绍DNA的功能。
4.RNA分子的结构与功能:重点阐述真核生物mRNA的结构特点和功能;详细介绍tRNA的结构特点,重点阐述其二级结构-三叶草结构特点;介绍核糖体RNA的结构,简要介绍其功能及其他小分子RNA、核酶概念。
5.核酸的理化性质:重点阐述DNA的变性,DNA的复性与分子杂交;简要介绍核酸的一般理化性质。
6.核酸酶:简要介绍核酸酶的概念、分类及特性。
维生素及钙磷代谢
课时目标:1.描述维生素的概念,列举常见的脂溶性维生素和水溶性维生素的生理功能。2.结合临床列举常见的维生素缺乏症。3.描述维生素的化学本质及代谢概况。4通过维生素功能的讲解,提倡健康生活方式,注重生活中的营养搭配。5.知道钙、磷在机体内分布以及正常的含量6.列举钙、磷在机体内的重要功能,并明确其生理意义和病理意义。7.能将钙、磷在机体的吸收及排泄相关知识应用到临床。8.理解并应用钙磷代谢的主要调节9.能将钙磷代谢紊乱和临床联系起来。10.通过钙磷代谢知识的讲解,倡导健康生活方式,并进行健康宣教。
1.维生素的概念及分类:维生素是机体维持正常功能所必需,但体内不能合成或合成量很少,必需由食物供给的一类小分子量有机物。缺乏时会发生维生素缺乏病,根据其溶解性质可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
2.脂溶性维生素:包括维生素A、D、E、K,维生素A在视觉感受、上皮组织结构完整、胚胎发育、基因表达和抗氧化等方面具有重要作用。维生素D2经肝和肾的羟化作用生成其活性形式1,25-(OH)2-D3,可调节钙、磷代谢,缺乏导致佝偻病和骨软化症。维生素E是体内最重要的脂溶性抗氧化剂。维生素K作为羧化酶的辅酶参与某些前提蛋白质如凝固血因子的羧化反应。
3.水溶性维生素:包括B族维生素和维生素C,它们多以辅酶的形式发挥作用。维生素B1的活化形式——硫胺素焦磷酸是α-酮酸氧化脱羧酶及转酮醇酶的辅酶。核黄素以FMN和FAD的形式作为黄素酶的辅基。烟酰胺以NAD+和NADP+形式作为多种脱氧酶的辅酶。泛酸存在于辅酶A和ACP中,协助传递酯酰基。维生素B6磷酸酯——磷酸吡哆醛是体内多种酶的辅酶。生物素是羧化酶的辅酶,起固定CO2的作用。维生素B12和叶酸参与一碳单位及甲硫氨酸的代谢,直接影响核酸代谢。维生素C是一种抗氧化剂,对维持谷胱甘肽的还原性有一定作用,其还是多种羟化酶的辅酶。
1.钙磷在体内分布及功能:讲解钙磷在体内的分布以及在体内的正常含量。
2.钙磷的吸收与排泄:讲述钙磷在体内的吸收与排泄的简单过程以及钙磷在体内的吸收与排泄受到的多种影响因素。
3.钙磷的代谢与调节:讲述钙磷在体内的代谢概况以及三种激素的调节。
4.钙磷代谢紊乱:讲述钙磷代谢紊乱所引起的多种疾病。
糖代谢
课时目标:1.定义糖酵解,识别关键酶(限速酶),描述糖酵解过程中ATP生成、作用部位及生理意义,描述糖酵解途径的基本反应过程,知道糖酵解的调节。2.定义糖的有氧氧化、三个阶段,描述糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程,识别其关键酶(限速酶),计算ATP的产生、作用部位及生理意义。3.讲述磷酸戊糖途径的生理意义。4.识别肝糖原合成与分解的关键酶(限速酶)及其催化的反应。5.定义糖异生的概念,识别关键酶(限速酶)及其催化的反应,讲述生理意义。6.描述血糖的来源和去路及维持血糖恒定的机制。7.能阐述糖的重要生理功能,解释血糖水平的调节。8.区分糖代谢引起的几种相关疾病。9.通过讲授酮体代谢相关障碍-糖尿病酮症酸中毒过程中,注意引导学生体会理解患者的痛苦,作为白衣天使,对自己的患者应本着尊重的态度。
1.概述:详细介绍糖的生理功能,血糖的来源与去路;简要介绍糖的消化吸收。
2.糖的分解代谢:重点阐述糖酵解的概念,限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义;详细介绍糖酵解途径的基本反应过程;简要介绍糖酵解的调节;重点阐述糖有氧氧化的概念、三个阶段、关键酶(限速酶)、ATP的生成、作用部位及生理意义;详细介绍糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程;简要介绍糖有氧氧化的调节,巴斯德效应;重点阐述磷酸戊糖途径的生理意义,NADPH的功能;简要介绍磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。
3.糖原的合成与分解:重点阐述肝糖原合成与分解的关键酶(限速酶)及其催化的反应;详细介绍肝糖原合成与分解的调节;简要介绍肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。
4.糖异生:重点阐述糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义;详细介绍糖异生途径及糖异生途径的调节。重点阐述乳酸循环过程和生理意义。
5.糖代谢紊乱:详细介绍血糖浓度的调节方式;详细介绍耐糖现象及葡萄糖耐量试验;简要介绍高血糖与低血糖等糖代谢异常疾病。
脂类代谢
课时目标:1.定义血脂、脂类,区分各种分类,描述其组分及生理功能;描述脂类的消化和吸收过程。2.能对脂肪动员的概念进行叙述,识别其关键酶(限速酶),描述脂肪酸的β-氧化、脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤;理解、应用脂肪酸氧化过程中能量的计算。3.描述脂肪的合成代谢过程、脂肪酸合成的原料、部位和合成过程,识别关键酶(限速酶),了解不饱和脂肪酸的生成。4.定义酮体的概念,描述酮体生成的过程,知道其利用部位,讲述酮体生成的生理意义。5.描述甘油磷脂的组成、分类、结构及合成与分解。6.描述胆固醇的合成部位,主要合成途径,胆固醇的转化。7.讲述多不饱和脂肪酸的意义。8.列举各种脂蛋白及其组成,对其生理功能进行总结。9.结合临床区分高脂血症的类型和特点。10.通过学习难点-脂肪酸β-氧化过程,总结口诀帮助记忆。在传授学生学法的过程中,也向学生渗透健康积极的人生观,人在成长过程中,尤其是遇到困难解决后,也要不断总结经验,这样我们才能更好地前行。
1.概述:简要介绍脂类的概念、分类和生理功能,脂类的消化和吸收。
2.血浆脂蛋白:重点阐述血脂的概念,血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能,重点阐述血浆脂蛋白的结构,载脂蛋白的功能,某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用;详细介绍血浆脂蛋白的代谢;简要介绍血浆脂蛋白代谢异常及血脂测定。
3.三酰甘油的中间代谢:重点阐述脂肪动员的概念和限速酶,脂肪酸的β-氧化概念,酮体的概念,酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。甘油三酯合成代谢的部位、合成原料;脂肪酸的合成原料、部位和限速酶,详细介绍脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤;脂肪酸氧化过程中能量的计算;脂肪酸合成过程,脂肪酸合成酶的特点,激素对脂肪酸合成的调节;简要介绍脂肪酸的分类、来源,酮体生成的调节,脂肪酸的其它氧化方式,脂肪酸碳链的加长和不饱和脂肪酸的合成过程。
4.磷脂的代谢:详细介绍磷脂的分类,甘油磷脂的组成、分类和结构,甘油磷脂的合成途径(甘油二酯合成途径和CDP-甘油二酯合成途径);简要介绍甘油磷脂的降解,磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。
5.胆固醇代谢:重点阐述胆固醇合成的部位、原料和关键酶(限速酶),胆固醇的转化;详细介绍胆固醇合成的主要步骤和调节;简要介绍异常胆固醇血症及其治疗策略。
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
课时目标:1.认知蛋白质的生理功能及营养作用。2.定义氮平衡,区分其类型。3.叙述蛋白质的消化作用,明确其部位。4.描述氨基酸的脱氨基作用,包括联合脱氨基作用、转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用,理解转氨基作用的过程和意义。5.描述α-酮酸的代谢去路,识别并列举生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸。6.描述氨的来源与去路,列出氨的转运形式(谷氨酰胺和丙氨酸)。7.识别尿素合成的部位,描述鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。8.定义一碳单位的概念,描述一碳单位代谢的来源、载体、种类、功能和生理意义。9.具备分析高血氨症、氨中毒的临床分析能力。10.描述含硫氨基酸、芳香族氨基酸的代谢,列出芳香族氨基酸代谢与疾病之间关系。11.认识个别氨基酸代谢中出现的临床缺乏症。12.通过介绍体内几种重要的转氨酶,提醒学生在日常生活中要少饮酒,养成良好的生活习惯。
1.蛋白质的营养和氨基酸的生理作用:重点阐述营养必需氨基酸的概念及种类;详细介绍氮平衡的概念及种类,食物蛋白质的互补作用,氨基酸的生理功能,蛋白质的生理需要量和营养价值;简要介绍氨基酸的代谢概况。
2.蛋白质的消化及吸收:详细介绍蛋白质消化中胃蛋白酶、肽酶的作用,氨基酸的吸收机制。
3.蛋白质的腐败作用:详细介绍腐败作用的概念,蛋白质在肠道的腐败作用及其产物。
4.氨基酸的一般代谢:重点阐述氨基酸的脱氨基作用,包括转氨基作用、L-谷氨酸氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用;详细介绍氨基酸代谢库,转氨酶的应用意义,α-酮酸的代谢(氨基化生成非必需氨基酸、转变成糖、脂类及氧化供能);简要介绍体内蛋白质的降解。
5.氨的代谢:重点阐述体内氨的来源,氨的转运,丙氨酸—葡萄糖循环和谷氨酰胺的运氨作用;详细介绍尿素生成的部位、反应过程及调节,高血氨症和氨中毒。
6.个别氨基酸代谢:重点阐述一碳单位的代谢;详细介绍含硫氨基酸(甲硫氨酸、半胱氨酸、胱氨酸)的代谢,芳香族氨基酸(苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸)的代谢;简要介绍氨基酸的脱羧基作用,支链氨基酸的代谢及个别氨基酸代谢中出现的各类缺乏症。
生物氧化
课时目标:1.定义生物氧化,讲述其生理意义。2.定义呼吸链,描述线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成及其作用。3.定义氧化磷酸化,讲述胞液中NADH氧化的两种转运机制:α-磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭的能量生成、部位差异。4.区分高能磷酸化合物的类型,描述ATP的利用。5.叙述影响氧化磷酸化的因素,识别氧化磷酸化的偶联部位。6.叙述并理解化学渗透假说。7.叙述ATP合酶的结构及ATP合成的机制。8.简述非线粒体氧化体系。9.通过介绍氧化呼吸链各组分的功能,培养学生团队合作意识。
1.概述:详细介绍生物氧化的概念、意义和特点;简要介绍生物氧化的发现。
2.线粒体氧化体系:重点阐述呼吸链的概念、体内两条重要的呼吸链;详细介绍两条呼吸链—NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序;简要介绍呼吸链中电子传递体排列顺序的确定依据。
3.ATP的生成、利用和储存:重点阐述高能键和高能化合物的概念,底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念,氧化磷酸化的偶联部位,胞液中NADH氧化的两种转运机制(α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭)发生的部位和能量产生的差异;详细介绍影响氧化磷酸化的因素,磷酸肌酸的生成与利用,ATP合酶的结构;简要介绍高能化合物的类型,底物水平磷酸化的反应,ATP的生成机制,化学渗透假说。
4.非线粒体氧化体系:简要介绍机体的其他氧化体系:需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物歧化酶和线粒体中的氧化酶—加单氧酶和加双氧酶。
核苷酸代谢
课时目标:1.描述嘌呤核苷酸合成的两种途径,嘧啶核苷酸合成的两种途径。2.叙述嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。3.列举核苷酸的生物学功能,描述食物中核酸的消化吸收过程。4.结合临床叙述嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机制,嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机制,尿酸与痛风症及血中尿酸与痛风症发生的机制及其治疗。5.通过通风症疾病的发病机制的讲解,倡导在生活中要有良好的生活习惯和饮食习惯,关注自身身体状况。同时作为医学生要理解病人的痛苦,做到医者仁心。
1.核苷酸的合成代谢:重点阐述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成、补救合成、抗代谢物,脱氧(核糖)核苷酸的生成;简要介绍核酸的降解,核苷酸的生物学功能,从头合成的调节。
2.核苷酸的分解代谢:重点阐述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸分解代谢的主要产物;详细介绍嘌呤代谢障碍疾病(痛风、Lesch-Nyhan综合症)。
物质代谢的联系与调节
课时目标:1.描述糖、脂肪、氨基酸和核苷酸代谢的相互关系,叙述酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义。2.列举物质代谢的特点及相互联系。3.描述组织、器官的代谢特点及联系。4.能够结合临床叙述代谢调节障碍。5.通过物质代谢之间的联系的讲解,联系生活中和谐人生的哲理,培养学生树立正确的人生观、价值观。
1. 重点阐述:体内糖、脂类、氨基酸和核苷酸各代谢途径之间的相互联系及调节机制;物质代谢动态平衡、整体性、物质代谢与能量代谢统一的概念;体内主要器官或组织,如肝、脑、心和肌肉主要物质代谢途径特点、供能方式与特异酶分布的关系。
2. 详细介绍;代谢调节的分级,即细胞水平调节、激素调节及中枢神经系统主导的整体调节。
3. 细胞水平的调节:重点阐述酶结构的调节;两种酶结构调节方式的特点及相互关系及其生理意义;详细介绍酶含量调节的两种方式-诱导和阻遏及其代谢调节中的意义及与临床实践的关系。
4. 简要介绍:激素水平和整体水平的调节。
癌症的分子基础
课时目标:1.定义癌基因与抑癌基因的概念,列举生长因子的三种作用模式。2.列举癌基因的分类与功能,叙述常见抑癌基因及作用机制。3.结合临床叙述癌基因与抑癌基因的临床意义,以及生长因子与临床疾病的联系。4.简要介绍物理、化学及生物因素对原癌基因活化的影响,引导学生建立良好的生活习惯,增强健康生活的意识。
1.癌基因:重点阐述癌基因的概念及原癌基因的四种活化机制,一般介绍原癌基因编码蛋白质与生长因子的关系。
2.抑癌基因:重点阐述抑癌基因的概念,简单介绍TP53、RB、PTEN三个抑癌基因的作用机制。
肝的生物化学
课时目标:1.描述生物转化的概念、主要器官、意义及生物转化反应的主要类型,列举胆汁的主要成分及胆汁酸的种类。2.结合临床叙述胆汁酸的肠肝循环及生理意义,肝脏在物质代谢中的作用。3.描述胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆素原的肠肝循环,胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄。4.总结影响生物转化作用的因素,结合临床描述血清胆红素与黄疸的关系。5.通过介绍肝、胆组织在物质代谢上的联系,让学生理解用“肝胆相照,荣辱与共”形容中国共产党领导下多党派合作的政治制度的的思想内涵。
1.肝在物质代谢中的作用:一般介绍并复习肝在糖、脂类、蛋白质、核苷酸、维生素、激素代谢中的作用。
2.肝的生物转化作用:重点阐述生物转化的概念,生物转化反应的主要类型;详细了解非营养物质的分类,第一相反应的概念、第二相反应的概念及重要的结合剂;一般介绍生物转化的影响因素。
血液的生物化学
课时目标:1.描述血液、血清的概念,列举血浆蛋白质的常用分类方法,叙述成熟红细胞的代谢类型。2.能够描述血液的化学成分与基本功能,并叙述血红蛋白合成的基本过程,总结成熟红细胞的代谢特点。3.列举其它血浆蛋白质的分类与功能。4.通过介绍血浆蛋白异常与临床疾病,引导学生树立正确的人生观,价值观。
1.血液的化学成分与功能:重点阐述血液、血清的概念;详细介绍血液的化学成分及血液的基本功能。
2.血浆蛋白质:重点阐述血浆蛋白质的分类方法,清蛋白的来源与主要功能;详细了解血浆蛋白质的特性;简要介绍其它血浆蛋白质。
3.红细胞的代谢特点与血红蛋白的生物合成:重点阐述成熟红细胞的代谢类型,血红蛋白合成的基本过程与原料;详细介绍成熟红细胞的代谢特点,血红蛋白的合成概况;简要介绍血红素合成的调节,血红蛋白病。
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预备知识

生物学、医用化学、无机化学和有机化学

参考资料

1. 查锡良主审,周春燕、药立波主编,国家卫生健康委员会十三五规划教材-《生物化学与分子生物学》,第9版,人民卫生出版社,2018.

2. 朱圣庚,徐长法主编,《生物化学》。第四版,高等教育出版社,2017.

3. David L. Nelson & Michael M. Cox. Lehninger Principles of Biochemistry.7th ed. Worth Publishers, New York. 2017.

4. Zhao Baochang,Guan Yifu.Biochemsitry.2th ed. Science Press,Bei Jing.2016.

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